Investigation of bioremediation for glyphosate and its metabolite in soil using arbuscular mycorrhizal GmHsp60 protein: a molecular docking and molecular dynamics simulations approach.
J Biomol Struct Dyn · 2025 · 43:7114-7138 · PMID 39829398 · 등급6 세포·모델 모델링연구 · 환경과 생태 > 토양생물·미생물 · 미생물
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초록 전문 번역 · gemma4:e4b
글리포세이트의 광범위한 사용과 농업 산업이 이 제초제에 높은 의존도를 보이는 것은 환경 오염을 유발하고 생물체에 위협이 된다. 글리포세이트와 그 대사산물로 인한 오염에 대처하기 위한 지속 가능한 농업의 적절한 해결책 중 하나는 식물과 균근 곰팡이 간의 공생 관계를 조성하는 것이다. 글로마린 관련 토양 단백질은 토양 내에서 글리포세이트와 그 대사산물인 아미노메틸 포스폰산의 생물학적 정화에 핵심적인 단백질이다. 본 연구는 상이균근(arbuscular mycorrhiza) 유래 글로마린 관련 토양 단백질(GmHsp60)과 글리포세이트 및 그 대사산물의 결합 메커니즘을 조사하고, 토양 단백질이 일반적인 농업 토양 오염물질의 제거 및 격리에 미치는 역할을 규명하기 위해 상동성 모델링, 분자 도킹 및 분자 동역학 시뮬레이션 접근법을 사용하였다. GmHsp60 단백질 구조는 상동성 모델링으로 예측되었으며 생성된 모델의 질이 평가되었다. 이후, 글리포세이트와 아미노메틸 포스폰산, 그리고 모델화된 GmHsp60 단백질 간의 상호작용을 분자 도킹을 통해 탐색하였다. 도킹 결과를 바탕으로, GmHsp60은 글리포세이트와 아미노메틸 포스폰산의 생물학적 정화에 효율적인 역할을 하는 것으로 나타났다(-6.03 및 -5.34 kcal/mol). 글리포세이트는 GmHsp60의 Lys258, Gly262, Glu58과 세 개의 수소 결합을 형성하였고, 아미노메틸 포스폰산은 GmHsp60의 Lys258, Gly261, Gly262와 세 개의 수소 결합을 형성하였다. 추가적으로, 글리포세이트와 그 대사산물의 안정성은 분자 도킹 시뮬레이션 및 MM/PBSA 분석을 이용한 결합 자유 에너지 계산을 통해 확인되었다. 본 연구는 GmHsp60의 발현 및 기능에 대한 분자 수준의 이해를 제공하여 글리포세이트 생물학적 정화에 기여한다.ORIGINAL ABSTRACT
The widespread use of glyphosate and the high dependence of the agricultural industry on this herbicide cause environmental pollution and pose a threat to living organisms. One of the appropriate solutions in sustainable agriculture to deal with pollution caused by glyphosate and its metabolites is creating a symbiotic relationship between plants and mycorrhizal fungi. Glomalin-related soil protein is a key protein for the bioremediation of glyphosate and its metabolite aminomethyl phosphonic acid in soil. This study uses homology modeling, molecular docking, and molecular dynamic simulation approaches to investigate the binding mechanism of glomalin-related soil protein from arbuscular mycorrhiza (GmHsp60) with glyphosate and its metabolite and the role of soil protein in the removal and sequestering of common agricultural soil pollutants. GmHsp60 protein structure was predicted by homology modeling, and the quality of the generated model was assessed. Then, the interaction between glyphosate and aminomethyl phosphonic acid and the modeled GmHsp60 protein was explored by molecular docking. Based on docking results, GmHsp60 has an efficient role in the bioremediation of glyphosate and aminomethyl phosphonic acid (-6.03 and -5.34 kcal/mol). Glyphosate forms three hydrogen bonds with Lys258, Gly262, and Glu58 of GmHsp60, and aminomethyl phosphonic acid forms three hydrogen bonds with Lys258, Gly261, and Gly262 of GmHsp60. In addition, the glyphosate's and its metabolite's stability was confirmed by molecular docking simulations and binding free energy calculations using MM/PBSA analysis. This study provides a molecular-level understanding of GmHsp60 expression and function for glyphosate bioremediation.| 저자 | Abdizadeh, T.; Rezaei, S.; Emadi, Z.; Sadeghi, R.; Saffari-Chaleshtori, J.; Sadeghi, M. |
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| 저널 | Journal of biomolecular structure & dynamics |
| 권·호·쪽 | 43(13), 7114-7138 |
| PMID | 39829398 |
| DOI | 10.1080/07391102.2024.2445767 |
| MeSH | Glycine; Glyphosate; Molecular Docking Simulation; Molecular Dynamics Simulation; Mycorrhizae; Biodegradation, Environmental; Protein Binding; Soil; Fungal Proteins; Herbicides; Hydrogen Bonding; Binding Sites; Amino Acid Sequence; Soil Pollutants |