Alterations in EPSPS enzyme active site: Changes in position and reduced interaction energy contributing to glyphosate resistance in Amaranthus hybridus.
Plant Physiol Biochem · 2025 · 227:110164 · PMID 40555041 · 등급6 세포·모델 모델링연구 · 농업과 정책 > 저항성 잡초 · 식물
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글리포세이트계 제초제에 내성을 가진 잡초는 전 세계 농업 지역에 광범위하게 분포하며, 이는 잡초 관리 및 농업 관행에 중대한 어려움을 제기한다. 흔한 일년생 잡초인 아마란투스 하이브리두스(Amaranthus hybridus)가 아르헨티나에서 높은 수준의 글리포세이트 내성을 가진 개체로 검출되었다. 브라질에서도 이 종은 만연한 잡초이며, 이미 남부 지역에서 글리포세이트 내성 생물형이 확인되었다. 이러한 A. hybridus 생물형에서의 내성 메커니즘을 이해하는 것은 효과적인 관리 전략을 수립하고 다른 지역으로의 추가 확산을 방지하는 데 필수적이다. 본 연구는 브라질 남부 출신의 글리포세이트 내성 A. hybridus 생물형에서 EPSPS 효소(5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase) 작용 부위와 관련된 내성 메커니즘을 특성화하는 것을 목표로 하였다. 분자 분석 및 단백질 모델링 기술을 사용하여 내성 메커니즘을 상세히 규명하였다. 연구 결과, EPSPS 효소에서 삼중 돌연변이(TAP-IVS: T102I, A103V, 및 P106S)의 존재와 함께 복제 수 증가(2), 검사된 모든 내성 생물형에서 EPSPS 유전자 발현 수준의 상승, 그리고 새로운 침묵 돌연변이의 출현을 확인하였다. 또한, 내성 생물형들이 이형접합체인 것으로 나타나 최근의 돌연변이 사건을 시사하였다. 효소 구조에 대한 이론적 연구는 아미노산의 위치 및 글리포세이트와의 상호작용 에너지 변화를 보여주었으며, 이는 활성 부위 공동(cavity)의 감소와 글리포세이트와 변이된 EPSPS 효소 간의 불안정한 상호작용으로 이어진다. 이러한 발견은 A. hybridus에서 글리포세이트 내성의 분자적 기반에 대한 더 깊은 이해를 제공하며 적응형 관리 전략의 필요성을 강조한다.ORIGINAL ABSTRACT
Glyphosate-resistant weeds are widespread in agricultural regions in the world, posing significant challenges to weed management and agricultural practices. Amaranthus hybridus, a common annual weed, has been detected in Argentina with a great glyphosate-resistant level. In Brazil, this species is also a prevalent weed, with glyphosate-resistant biotypes already identified in the southern region. Understanding the resistance mechanisms in these A. hybridus biotypes is essential to define effective management strategies and preventing further spread to other locations. This study aimed to characterize the resistance mechanisms related to the site of action of the EPSPS enzyme (5-enolpyruvylshikimate-3-phosphate synthase) in glyphosate-resistant A. hybridus biotypes from southern Brazil. Using molecular analysis and protein modeling techniques we characterized the resistance mechanisms in detail. Our results confirmed the presence of the triple mutation (TAP-IVS: T102I, A103V, and P106S) in the EPSPS enzyme, alongside an increase in copy number (2), elevated expression levels of the EPSPS gene in all resistant biotypes examined and the appearance of a new silent mutation. Additionally, the resistant biotypes were found to be heterozygous, indicating a recent mutation event. Theoretical studies of the enzyme structure revealed alterations in the position and interaction energy of amino acids with glyphosate, leading to a reduced active site cavity and destabilized interactions between glyphosate and the mutant EPSPS enzyme. These findings provide a deeper understanding of the molecular basis of glyphosate resistance in A. hybridus and highlight the need for adaptive management strategies.| 저자 | Resende, L. S.; Dos Reis, G. L.; Netto, A. G.; Borsato, E. F.; Penckowski, L. H.; Alvarenga, J. P.; Sales, T. A.; de Castro Ramalho, T.; Christoffoleti, P. J.; Chalfun-Junior, A. |
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| 저널 | Plant physiology and biochemistry : PPB |
| 권·호·쪽 | 227, 110164 |
| PMID | 40555041 |
| DOI | 10.1016/j.plaphy.2025.110164 |
| MeSH | Glyphosate; Glycine; Amaranthus; 3-Phosphoshikimate 1-Carboxyvinyltransferase; Herbicide Resistance; Herbicides; Catalytic Domain; Plant Proteins; Mutation |